aminokwasy i białka

aminokwasy z łańcuchami niepolarnymi

alanina, walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, tryptofan, metionina, prolina, glicyna

aminokwasy z łańcuchami polarnymi bez ładunku

seryna, treonina, tyrozyna, cysteina, asparagina i glutamina

aminokwasy z grupą OH i jej funkcja

seryna, treonina i tyrozyna; wiązanie fosforanów i tworzenie wiązań wodorowych

co powstaje z dwóch cząsteczek cysteiny połączonych mostkiem disiarczkowym?

cystyna

czym jest cystyna?

dwie cząsteczki cysteiny połączone mostkiem disiarczkowym

Aminokwasy z łańcuchami kwasowymi

kwas asparaginowy i kwas glutaminowy

Aminokwasy z łańcuchami zasadowymi

lizyna, arginina, histydyna

Dwa nowoodkryte aminokwasy białkowe

selenocysteina i pirololizyna

Gdzie występuje hydroksyprolina

Prawie wyłącznie w kolagenie i elastynie

gdzie występuje hydroksylizyna?

Tylko w kolagenie

Gdzie występuje gamma-karboksyglutaminian?

w białkach osocza uczestniczących w krzepnięciu krwi

Istotne aminokwasy niebiałkowe organizmu człowieka

beta-alanina, ornityna, cytrulina, homocysteina

Jaki aminokwas jest jedynym niebedacym optycznie czynnym?

glicyna

Równanie Hendersona-Hasselbacha

pH = pK + log ([A-]/[HA])

Jak nazywa się równanie pH = pK + log ([A-]/[HA])

Równanie Hendersona-Hasselbacha

Charakterystyka wiązania peptydowego

Wiązanie o cechach wiązania podwójnego w konfiguracji trans (tlen grupy C=O jest po przeciwnej stronie od azotu grupy NH). Dosyć trwałe, rozpada się pod wpływem mocnych kwasów w podwyższonej temperaturze

Końce aminokwasów i od którego zaczyna się nazywanie peptydów?

N-koniec wolna grupa aminowa; C-koniec wolna grupa karboksylowa. Zaczyna się nazywać od aminokwasu końca N

Glutation

tripeptyd, gamma-glutamylocysteinyloglicyna biorący ważny udział w procesach redoks

Glutation utleniony

Pozbawiony jest wodoru z grupy SH cysteiny, tworząc mostek dwusiarczkowy

glutation zredukowany

z wolną grupą SH

Znane peptydy biologicznie aktywne

glutation, kininy, angiotensyna I i II, enkefaliny, endorfiny, oksytocyna i wazopresyna

Kininy

Peptydy biologicznie aktywne: kalidyna(dekapeptyd) i bradykinina (nanopeptyd); rozszerzają naczynia krwionośne i kurczą mięśnie gładkie

angiotensyna I i II

Po odłączeniu dwóch ostatnich aminokwasów angiotensyna I (dekapeptyd) przekształca się w II (oktapeptyd), który kurczy mięśnie gładkie małych naczyń krwionośnych, podnosi ciśnienie, zwiększa siłę skurczów serca, nasila aktywność układu nerwowego

Enkefaliny

Pentapeptydy (met-enkefalina i leu-enkefalina) znajdujące się w mózgu i mające działanie przeciwbólowe

alfa-helisa informacje ogólne

Struktura II rzędowa białek, zwijająca jeden łańcuch peptydowy w helisę utrzymywanymi wiązaniami wodorowymi między grupą CO i NH n aminokwasu i n+4. 3.6 reszty aminokwasowej na obrót, tworzą ją L-aminokwasy i jest ona prawoskrętna

alfa-helisa - co ją stabilizuje i destabilizuje

Stabilizują wiązania wodorowe mięczy wodorem grupy NH i tlenem grupy CO czwartej z kolei reszty aminokwasowej i dodatkowo siły van der Waalsa.

Amfipatyczna helisa alfa

Helisa, w której po jednej stronie reszty aminokwasów mają w grupie R głównie grupy hydrofilowe, a po drugiej hydrofobowe, umożliwiając tworzenie kontaktu między substancjami hydrofobowymi i hydrofilowymi np. jako kanały i pory w bł. komórkowej

beta kartka informacje ogólne

2 lub więcej łańcuchy ułożone wobec siebie równolegle lub antyrównolegle. Łańcuchy zmieniają kierunek o 180stopni i łączą się z sąsiednim poprzez skręt beta z dużą ilością proliny i glicyny

Beta kartka wiązania stabilizujące strukturę

Wiązania wodorowe między tlenem grup CO i wodorem grupy NH SĄSIEDNIEGO łańcucha, siły van der Waalsa

Białko globularne budowa

Jest zbudowane w połowie z łańcuchów alfa helis i beta kartek połączonych pętlami, skrętami, zagięciami i innymi strukturami konformacyjnymi

Co stabilizuje strukturę trzeciorzędową białka

oddziaływania hydrofobowe (niepolarne łańcuchy boczne reszt aminokwasowych kierowane są do wewnątrz białka), wiązanie kowalencyjne mostka disiarczkowego, wiązania wodorowe i jonowe między grupami łańcuchów bocznych (mostki solne)

Domena białkowa

Fragment struktury białka uzyskany przez strukturę trzeciorzędową, umożliwiający mu pełnienie odpowiedniej funkcji

mioglobina

Metaloproteina, składa się z jednego łańcucha polipeptydowego (jest III-rzędowa) głównie z amfipatycznych helis alfa, brak mostków disiarczkowych, są mocne wiązania hydrofobowe, posiada hem z jonem Fe2+, ma silniejsze powinowactwo do O2 niz hemoglobina

lizozym

Białko III rzędowe, w 25% składa się z alfa helisy, występują 4 mostki disiarczkowe i dużo zagięć łańcucha

Czym jest podjednostka?

Monomer, pojedyńczy łańcuch peptydowy białka o wielu łańcuchach

Jakie wiązania stabilizują strukturę IV-rzędową

hydrofobowe, jonowe, wodorowe i czasem mostki disiarczkowe; w kolagenie i elastynie bardzo silne wiązania kowalencyjne między łańcuchami

Hemoglobina

składa się z dwóch łańcuchów alfa i dwóch beta, każdy zawierający cząsteczkę hemu z jonem Fe2+, wiążącym cz. tlenu

Hemoglobina S

zastąpienie kw. glutaminowego waliną, powoduje tworzenie "lepkich miejsc", które przy niskim ciśnieniu parcjalnym tlenu zaczynają się łączyć w długie włókna, które się wytrącają i zniekształcają erytrocyty (anemia sierpowata)

methemoglobina

Hemoglobina, w której jony Fe2+ zostały utlenione do Fe3+ np. przez sulfonamidy, a Fe3+ nie może wiązać tlenu

talasemie

Zaburzenia genetyczne prowadzące do niedoboru lub braku łańcucha alfa lub beta hemoglobiny

Kolagen

potrójna helisa lewoskrętnych polipeptydów skręconych razem w prawo. na jeden obrót przypada 3.3 reszty aminokwasowej. Głównie białka to glicyna, prolina, hydroksyprolina i pochodne lizyny tworzące bardzo mocne wiązania kowalencyjne

Co stabilizuje strukturę kolagenu

Liczne wiązania wodorowe w których biorą udział liczne grupy hydroksylowe hydroksyproliny i hydroksylizyny oraz wiązania kowalencyjne przez pochodne lizyny

Aminokwasy egzogenne

PVT TIM HALL: fenyloalanina, walina, tryptofan, treonina, izoleucyna, metionina, leucyna, lizyna, arginina (*), histydyna (*)

Aminokwasy względnie egzogenne

wytwarzane w wystarczającej ilości u dorosłego, ale nie u osób młodych.; Arginina (wytwarzana z ornityny w cyklu ornitynowym) i histydyna (wytwarzana w przemianach zasad purynowych)

Mieszanina racemiczna

Równomolowa mieszanina aminokwasów szeregu L i D. Nie załamuje światła spolaryzowanego - nieczynna optycznie

punkt Izoelektryczny

Wartość pH, przy której aminokwas staje się jonem obojnaczym, a jego wypadkowy ładunek elektrostatyczny wynosi 0

Co dzieje się ze strukturą białka po jego denaturacji?

Traci strukturę II, III, IV rzędową, niweluje jego aktywność biologiczną, typowo zmniejsza się jego rozpuszczalność, zwiększa lepkość i zwiększa podatność na proteolizę

Jakie wiązania niszczy st. mocznik i guanidyna?

wiązania wodorowe

Jakie wiązania niszczą jony metali ciężkich

mostki disiarczkowe - wiązania kowalencyjne

Jakie wiązania niszczą detergenty i rozpuszczalniki organiczne?

hydrofobowe

Jakie wiązania niszczy wysoka temperatura w białku?

Wiązania wodorowe

Jakie wiązania białka niszczą stężone r-ry kwasów i zasad?

wiązania jonowe i wodorowe

Z jakich łańcuchów składa się HbA1 i jaki jest jej odsetek

2 alfa 2 beta; 90%

Z jakich łańcuchów składa się HbA2 i jaki jest jej odsetek

2 alfa 2 delta; 2-3%

Z jakich łańcuchów składa się HbF i jaki jest jej odsetek

2 alfa 2 gamma; <2%

Z jakich łańcuchów składa się HbA1c i jaki jest jej odsetek

2 alfa 2 beta glikowane; 4-6%

Białka zawierające hem. Na którym stopniu utlenienia jest węgiel?

mioglobina i hemoglobina Fe2+, cytochromy Fe2+/Fe3+, katalaza, peroksydaza Fe3+

Jak nazywa się grupa białek, które: należą do hydrofilowych białek prostych, są syntezowane w wątrobie, posiadają zdolność do wiązania jonów i transportują bilirubinę?

glubuliny

Któa z tych metod nie można rozdzielić białek surowicy krwi? (frakcjonowane wysalanie, elektroforeza na acetylocelulozie, elektroforeza na żelu poliakrylamidowym, wirowanie różnicowe, czy sączenie molekularne na żelu Sephadex?

wirowanie różnicowe

Z jakich łańcuchów składa się HbH i w wyniku czego powstaje?

4 beta (alfa talasemia); mutacji 3 genów kodujących łańcuch alfa Hemoglobiny (alfa-talasemia)

Choroby zmniejszające ryzyko zachorowania na malarię

alfa i beta talasemie, anemia sierpowata

Hemoglobina Bart

Powstaje u płodów w wyniku ciężkiej alfa-talasemii - defektu czterech genów. Posiada 4 łańcuchy gamma;

Co się dzieje z hemoglobiną podczas związania tlenu przez jeden z jonów Fe2+

Histydyna proksymalna (F8) jest pociągnięta, rozrywając mostki solne między końcami C podjednostek hemoglobiny. Powoduje to zmiany w strukturze II, III, IV-rzędowej, dzięki czemu hemoglobina przechodzi z formy T do R która ma większe powinowactwo do tlenu

Czym różni się forma T od R hemoglobiny?

forma T ma małe powinowactwo do tlenu i dużo mostków solnych, a forma R duże powinowactwo i mało mostków

Dlaczego każda kolejna podjednostka hemoglobiny ma coraz większe powinowactwo do tlenu, po jego przyłączeniu do innej podjednostki

Ponieważ spada liczba mostków solnych, potrzebnych do rozerwania, aby przyłączyć tlen

Transport dwutlenku węgla przez krew

15% związane z wolnymi grupami aminowymi podjednostek hemoglobiny, pozostała część jako wodorowęglan HCO3 (większość) albo CO2 fizycznie rozpuszczone w osoczu

Czym różni się HbA2 od HbA1?

HbA2 ma większe powinowactwo do tlenu i jest zbudowane z 2 łańcuchów alfa i 2 delta, a HbA1 mniejsze powinowactwo i 2 alfa 2 beta

Jakie hemoglobiny mają większe powinowactwo do tlenu niż HbA1?

HbA2, HbF, HbH

Tlen, który łączy się z hemoglobiną można określić jako...

ligand; dodatni efektor allosteryczny

proinsulina

Syntezowana w komórkach beta Langerhansa trzustki. Jest prohormonem przekształcanym w insulinę na drodze ograniczonej proteolizy. W trakcie aktywacji uwalnia się peptyd C. Proinsulina wykazuje immunoreaktywność na przeciwciała przeciw insulinie

Insulina

Peptyd zawierający 51 aminokwasów w łańcuchu A (21) i B (30). Posiada 3 mostki disiarczkowe - 2 między łańcuchami i 1 wewnętrzne w łańcuchu A

W jaki aminokwas jest bogata keratyna?

cysteinę

Wysalanie albumin i globulin

Globuliny wysalają się w 50% roztworze siarczanu amonu lub nasyconych roztorach MgSO4/Na2SO4 ; Albuminywysalają się dopiero w nasyconym roztworze siarczanu amonu i nie ulegają wysoleniu MgSO4 i NaCl

Wiązanie peptydowe jest jakim wiązaniem pod względem chemicznym

amidowym

Co destabilizuje alfa-helisę

prolina, glicyna oraz aminokwasy obdarzone ładunkami i obszernymi/rozgałęzionymi łańcuchami bocznymi

stosunek osiowy białek globularnych a fibrylarnych

globularne nie więcej niż 3, a fibrylarne więcej niż10

białka posiadające grupę hemową

mioglobina, hemoglobina, peroksydaza, oksydaza cytochromowa

Białka są zbudowane głównie z L-aminokwasów, czy D-aminokwasów?

L-aminokwasów